L'estudi va seleccionar una soca Auxotrophic Corynebacterium glutamicum L-isoleucina FA-1 per explorar la transaminasa que afecta la síntesi deL-leucina I L-valine. L'estudi va eliminar per primera vegada el gen ilvE, i va trobar que després que el gen ilvE fos eliminat, l'activitat de síntesi L-valina es va perdre, però encara hi havia una feble capacitat de síntesi de L-leucina. Mostra que hi ha altres aminotransferases que catalitzen la síntesi de L-leucina. Posteriorment, el gen aspB va continuar sent eliminat, i la capacitat de sintetitzar L-leucina es va perdre completament. Sobre la base de l'eliminació de l'ilvE, la sobreexpressió del gen aspB va restaurar la síntesi de L-leucina fins a cert punt (Taula 1). Aquests resultats indiquen que la proteïna codificada per aspB té activitat de síntesi de L-leucina.
A més, l'estudi va examinar alguns gens d'aminotransferasa endògena i exògena, i va expressar aquests gens aminotransferasa en soques co-knockout ilvE i aspB per explorar si aquestes aminotransferases tenen activitat de síntesi d'aminoàcids de cadena ramificada. Entre ells, TyrB mostra una activitat específica de síntesi de L-leucina, mentre que YbgE i CallvE mostren activitats de síntesi dual de L-leucina i L-valina. Aquests resultats indiquen que optimitzar la transaminasa per canviar l'especificitat del substrat té un gran potencial per augmentar el rendiment dels aminoàcids de cadena ramificada.
